Laurea in Tecniche di laboratorio biomedico (Rovereto)
(abilitante alla professione sanitaria di tecnico di laboratorio biomedico) d.m. 270/04

Scienze strutturali e funzionali delle biomolecole - BIOCHIMICA

Codice insegnamento

4S000330

Docente

Marta Vittoria Menegazzi

crediti

3

Altri corsi di studio in cui è offerto

• Laurea interateneo in Tecniche della prevenzione nell'ambiente e nei luoghi di lavoro (Trento) (abilitante alla professione sanitaria di Tecnico della prevenzione nell'ambiente e nei luoghi di lavoro) D.M. 270/04

Settore disciplinare

BIO/10 - BIOCHIMICA

Lingua di erogazione

Italiano

Sede

ROVERETO

Periodo

Lez 1anno 1 sem rov dal 10-ott-2011 al 21-dic-2011.

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Orario lezioni

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Obiettivi formativi

Dare rilievo alla relazione tra struttura e funzione delle principali classi di macromolecole e alla regolazione metabolica a livello molecolare. Stimolare l’interesse dello studente dando massimo risalto alle interconnessioni tra i vari processi biochimici. Chiarire i mezzi con cui le cellule trasformano l’energia per produrre lavoro, costruiscono macromolecole da sostanze più semplici, immagazzinano e trasmettono le informazioni.

Programma

Programma in forma sintetica (n° 4 righe max):
Glucidi, lipidi, aminoacidi, acidi nucleici. Composti ad alta energia. Proteine. Vitamine-coenzimi. Enzimi, rapporto struttura-funzione. Proteine leganti ossigeno: mioglobina ed emoglobina.
Metabolismo diviso in catabolismo e anabolismo.
Metabolismo glucidico e regolazione ormonale. Metabolismo di lipidi e proteine. Ciclo dell’acido citrico, catena respiratorie e fosforilazione ossidativa. Trasduzione del segnale. Replicazione del DNA, trascrizione e traduzione.


Programma in forma estesa:
Composti ad alta energia.
Obiettivo: Comprendere l'importanza di formare di composti ad alta energia per l’accoppiamento di reazioni esoergoniche a reazioni endoergoniche.
Contenuti: tioesteri: confronto tra la differenza di energia libera d’idrolisi di esteri e tioesteri. Legami fosfoanidridici nell'ATP. Composti ad alta energia d’idrolisi: fosfoenolpiruvato, 1,3 bisfosfoglicerato, fosfocreatina; composti a bassa energia: esteri-fosfato.
Amminoacidi.
Obiettivo: comprendere le proprietà comuni dei 20 amminoacidi che formano le proteine e le proprietà specifiche di ognuno.
Contenuti: amminoacidi della serie L costituenti delle proteine. Composti anfoteri, variazione della carica elettrica in dipendenza dal pH del mezzo. Punto isoelettrico. Classificazione rispetto al loro gruppo laterale. Gruppo laterale: non polare (idrofobo), alifatico o aromatico; polare (idrofilo), non carico, caricato positivamente o caricato negativamente. Legame peptidico tra gli amminoacidi, struttura planare.
Lipidi.
Obiettivo: comprendere la struttura dei lipidi e la loro disposizione in un ambiente acquoso.
Contenuti: acidi grassi saturi e insaturi, esterificazione del glicerolo con formazione di triacilgliceroli o di fosfolipidi. Lipidi in soluzione acquosa: forze di attrazione idrofobiche, strutture a clatrato, formazione di micelle, struttura a doppio strato lipidico delle membrane biologiche. Colesterolo.
Proteine.
Obiettivo: comprendere la struttura come determinante per la funzione di alcune proteine fisiologicamente importanti.
Contenuti: struttura primaria, struttura secondaria ad alfa-elica, a foglietto pieghettato-beta, e tripla elica del collagene. Struttura terziaria, forze di attrazione importanti per la stabilizzazione della struttura terziaria: interazioni idrofobiche, interazioni elettrostatiche tra catene laterali cariche positivamente e negativamente, legami a idrogeno, legami disolfuro tra cisteine; struttura quaternaria.
Struttura di alcune importanti proteine strutturali: collagene, actina e miosina, fibroina, cheratina.
Esempi di stuttura-funzione delle proteine: proteine trans membrana, pompa Na-K, proteine recettoriali, proteine canale.
Struttura e funzione della mioglobina e dell'emoglobina: gruppo eme, legame con l'ossigeno e con il monossido di carbonio. Diversa affinità per l'ossigeno dell'emoglobina dalla mioglobina in funzione delle diverse pressioni parziali di ossigeno. Cambio di affinità per l'ossigeno dell'emoglobina determinato dal cambio conformazionale tra le varie subunità costituenti la struttura quaternaria (effetto cooperativo). Emoglobina adulta, emoglobina fetale; cambio di affinità per l’ossigeno in funzione del pH.
Enzimi: funzione degli enzimi, cambio di attività con il pH, struttura del sito attivo dell'enzima, ruolo di alcuni amminoacidi chiave nella catalisi enzimatica. Cenni di cinetica enzimatica: velocità massimale e Km. Inibitori competitivi e non competitivi. Regolazione dell’attività enzimatica. Regolazione per fosforilazione.
Vitamine-coenzimi.
Obiettivo: comprendere la funzione di alcuni coenzimì nelle reazioni enzimatiche.
Contenuti: suddivisione in vitamine idro e lipo-solubili. Coenzimi di ossido riduzione: NAD+ e FAD, coenzimi come trasportatori di gruppi.
Acidi nucleici.
Obiettivo: comprendere l'importanza della struttura del DNA, dell'appaiamento delle basi nel determinare la trasmissione dell'informazione genetica e l'importanza della sequenza nucleotidica di un gene, la successiva trascrizione del messaggio e la traduzione di questo nella sequenza aminoacidica della proteina.
Contenuti: basi azotate puriniche e pirimidiniche nel DNA e RNA, nucleotidi, legame fosfodiestereo, struttura del DNA, appaiamento delle basi, cenni sulla replicazione del DNA, trascrizione dell’RNA messaggero, struttura dell'RNA transfer, codice genetico a triplette, sintesi proteica per appaiamento del codone presente nell'RNA messaggero e l'anticodone sull'RNA transfer.
Metabolismo.
Obiettivo: lo studente dovrebbe avere una visione generale del metabolismo come serie di reazioni chimiche di trasformazione per ricavare energia (catabolismo) o per la costruzione di macromolecole in reazioni di sintesi (anabolismo). Lo studente dovrebbe essere capace di trovare punti d'incontro tra le varie vie cataboliche e anaboliche che s’influenzano reciprocamente avendo reagenti e prodotti in comune.
Metabolismo dei glucidi.
Obiettivo: comprendere l'importanza centrale del catabolismo glucidico per fornire energia ad organi strettamente dipendenti dal catabolismo degli zuccheri (globuli rossi, cervello) e per il buon funzionamento del cielo di Krebs. Comprendere i diversi meccanismi regolativi che mantengono l'omeostasi del glucosio a livello ematico.
Contenuti: cenni sulla digestione e sull’assorbimento degli zuccheri. Glicolisi: prima fase di dispendio energetico, seconda fase di produzione di energia. Meccanismo di reazione dell’ossidazione della gliceraldeide 3-fosfato a 1,3-bis-fosfoglicerato, produzione di 2 moli di NADH, idrolisi del fosfoenolpiruvato a piruvato. Bilancio energetico della glicolisi sia in presenza che in assenza di ossigeno.
Gluconeogenesi, reazioni specifiche per questa via, bilancio energetico, scopo e attivazione in diverse situazioni metaboliche. Sintesi e degradazione del glicogeno.
Regolazione ormonale da parte di insulina, glucagone e adrenalina delle vie cataboliche ed anaboliche dei glucidi.
Acetil-CoA come prodotto comune al catabolismo glucidico, lipidico e protidico.
Ciclo di Krebs: condensazione dell'acetil-CoA a 2 atomi di carbonio con l’ossalacetato a 4 atomi di carbonio per formare citrato a 6 atomi di carbonio. Trasformazione del citrato da 6 a 5 e poi a 4 atomi di carbonio con liberazione di 2 moli di CO2 e produzione di 2 moli di NADH. Successive trasformazioni per il ripristino del composto di partenza: l’ossalacetato. Bilancio energetico e regolazione del ciclo di Krebs. Importanza della disponibilità di ossalacetato per altre vie metaboliche.
Metabolismo degli acidi grassi.
Obiettivo: lo studente dovrà analizzare il metabolismo degli acidi grassi anche in rapporto al metabolismo glucidico.
Contenuti: Ossidazione in beta degli acidi grassi nel mitocondrio con grande produzione di
coenzimi ridotti e molecole di acetil-CoA. Cenni sulla sintesi di acidi grassi nel citosol.
Sintesi e idrolisi dei trigliceridi, controllo ormonale.
Formazione di alte concentrazioni di corpi chetonici quando c'è scarsità di ossalacetato per contemporanea attivazione della gluconeogenesi.
Metabolismo delle proteine
Obiettivo: Comprendere l'importanza delle molteplici vie di trasformazione degli aminoacidi e della via di eliminazione dell'ammoniaca.
Contenuti: trasformazione dei vari amminoacidi negli intermedi del ciclo di Krebs, amminoacidi come substrato per la via gluconeogenetica: amminoacidi chetogenetici e glucogenetici, essenziali e non. Reazioni di transaminazione, deaminazione ossidativa, decarbossilazione. Ciclo dell'urea.
Catena respiratoria e fosforilazione ossidativa
Obiettivi: capire l'importanza del processo terminale del catabolismo ossidativo per la produzione di ATP.
Contenuti: Flusso di elettroni nella catena respiratoria mitocondriale fino alla completa riduzione dell'ossigeno ad acqua. Teoria chemio-osmotica per la conservazione dell’energia. Meccanismo di sintesi dell’ATP. Bilancio in moli di ATP prodotte per moli di coenzimi FADH2 e NADH che vengono riossidati in catena respiratoria.

Modalità d'esame